Los alimentos de origen vegetal ofrecen una alternativa sostenible para satisfacer la creciente demanda de proteínas. Las legumbres son las más prometedoras, ya que contienen concentraciones relativamente altas de proteínas, bajo almidón digestible y fibra dietética, además de posiblemente tener bajos niveles de grasa. Las proteínas de legumbres modificadas enzimáticamente nos brindan perspectivas tentadoras en términos de mejorar los valores biológicos de los alimentos. Sin embargo, su biodisponibilidad y digestibilidad son generalmente menos suficientes que las de las proteínas de origen animal, lo que puede mejorarse mediante una modificación enzimática bien diseñada. En este estudio, se evaluó la eficacia de tres proteasas de origen vegetal (bromelina, ficina y papaína) en dos concentraciones distintas (2.5% y 10%) y tres duraciones de hidrólisis (1, 2 y 12 h) al transformar proteínas de garbanzo y lenteja. Se analizaron el grado de hidrólisis (DH), los perfiles de péptidos y el contenido de aminoácidos libres para determinar la eficiencia de cada enzima. Los resultados mostraron variaciones significativas en el DH, que fue influenciado por el tipo de enzima, la concentración y la duración de la hidrólisis. La papaína exhibió el mayor DH, particularmente a una concentración del 10%, alcanzando una eficiencia del 27.8% en garbanzos y del 34.8% en lentejas después de 12 h. Se demostró que la bromelina y la ficina eran menos efectivas, siendo la ficina la que mostró la menor actividad hidrolítica. El análisis SDS-PAGE reveló una degradación sustancial de proteínas, especialmente después del tratamiento con papaína, señalando que la mayoría de las proteínas fueron cortadas en péptidos más pequeños. SEC-HPLC indicó una liberación predominante de péptidos dentro del rango de 200-1000 Da, sugiriendo una biodisponibilidad mejorada. Los tratamientos con papaína y bromelina resultaron en una liberación significativa de oligopeptidos y dipéptidos. El análisis UHPLC destacó un marcado aumento post-hidrólisis en el total de aminoácidos libres, siendo la arginina, leucina y lisina los más abundantes. Notablemente, el triptófano, que era indetectable en muestras no tratadas, se liberó en cantidades medibles después de la hidrólisis. Estos hallazgos demuestran el rendimiento superior de la papaína en la hidrólisis de proteínas y su potencial en la producción de péptidos bioactivos, destacando su aplicabilidad en el procesamiento de alimentos y el desarrollo de nutracéuticos y alimentos funcionales.