Las proteasas hidrolizan proteínas y las reducen a péptidos más pequeños o aminoácidos. Además de muchos procesos biológicos, las proteasas juegan un papel crucial en diferentes aplicaciones industriales. Se clonó y expresó un gen de proteasa de 792 pb de la bacteria termofílica en BL21 utilizando pET 50b (+). Se observó una expresión óptima de la proteasa recombinante a 1 mM de IPTG, 37 grados C durante 4 h. La proteasa resultante se observó en forma soluble. La masa molecular estimada por SDS-PAGE y análisis de Western blot de la proteasa (NprB) fusionada con etiquetas His y Nus es de aproximadamente 70 KDa. La proteína de la proteasa se purificó mediante precipitación con sulfato de amonio y cromatografía de afinidad por iones metálicos inmovilizados. El pH y la temperatura óptimos para la actividad de la proteasa utilizando caseína como sustrato fueron 7.2 y 70 grados C, respectivamente. La proteasa madura fue activa y retuvo el 80% de su actividad en un amplio espectro de pH 6-8 después de 4 h de incubación. Además, la vida media de la proteasa a 70 grados C fue de 4 h. El EDTA (5 mM) inhibió completamente la enzima, demostrando que la proteasa aislada era una metaloproteasa. La actividad de NprB se mejoró en presencia de Zn, Mn, Fe y Ca, mientras que el Hg y el Ni disminuyeron su actividad. La exposición a solventes orgánicos no afectó la actividad de la proteasa. La proteasa recombinante fue estable en presencia de un 10% de solventes orgánicos y surfactantes. Caracterizaciones adicionales mostraron que la metaloproteasa de zinc es prometedora para las industrias de detergentes, lavandería, cuero y farmacéutica.