Chaperona ClpL como un posible componente de la actividad desagregante de U-21
Autores: Al Ebrahim, Rahaf N.; Alekseeva, Maria G.; Bazhenov, Sergey V.; Fomin, Vadim V.; Mavletova, Dilara A.; Nesterov, Andrey A.; Poluektova, Elena U.; Danilenko, Valeriy N.; Manukhov, Ilya V.
Idioma: Inglés
Editor: MDPI
Año: 2024
Acceso abierto
Artículo científico
2024
Chaperona ClpL como un posible componente de la actividad desagregante de U-21
Categoría
Ciencias Naturales y Subdisciplinas
Subcategoría
Biología
Palabras clave
Tensión
Chaperonas
Proteína
ClpL
Termodenaturación
Desagregadora
Licencia
CC BY-SA – Atribución – Compartir Igual
Consultas: 20
Citaciones: Sin citaciones
La cepa U-21, conocida por secretar chaperonas en el medio extracelular, surge como un candidato prometedor para el desarrollo de nuevas terapias denominadas desagregasas para la enfermedad de Parkinson. Nuestro estudio se centra en caracterizar la proteína secretada codificada por el locus C0965_000195 en el genoma de esta cepa. A través del análisis de secuencias y predicciones estructurales, se identifica que la proteína codificada por C0965_000195 es ClpL, cuyos homólogos son conocidos por sus funciones de chaperona. La actividad chaperona de ClpL de U-21 se investiga evaluando el replegamiento de luciferasas con diferentes termostabilidades desde y dentro de las células. Los resultados indican que el gen de U-21 puede compensar la ausencia del gen, mejorando la capacidad de replegamiento de proteínas termodenaturadas en células deficientes en -deficientes. Los experimentos demuestran que tanto el medio de cultivo gastado que contiene proteínas secretadas por células de U-21, incluyendo ClpL, como ClpL purificado expresado heterológicamente, previenen parcialmente la termodenaturación de luciferasas. Los hallazgos sugieren que la proteína ClpL de U-21, que exhibe propiedades de desagregasa contra proteínas agregadas, puede representar un componente clave que contribuye a los atributos farmacobiológicos de esta cepa.
Descripción
La cepa U-21, conocida por secretar chaperonas en el medio extracelular, surge como un candidato prometedor para el desarrollo de nuevas terapias denominadas desagregasas para la enfermedad de Parkinson. Nuestro estudio se centra en caracterizar la proteína secretada codificada por el locus C0965_000195 en el genoma de esta cepa. A través del análisis de secuencias y predicciones estructurales, se identifica que la proteína codificada por C0965_000195 es ClpL, cuyos homólogos son conocidos por sus funciones de chaperona. La actividad chaperona de ClpL de U-21 se investiga evaluando el replegamiento de luciferasas con diferentes termostabilidades desde y dentro de las células. Los resultados indican que el gen de U-21 puede compensar la ausencia del gen, mejorando la capacidad de replegamiento de proteínas termodenaturadas en células deficientes en -deficientes. Los experimentos demuestran que tanto el medio de cultivo gastado que contiene proteínas secretadas por células de U-21, incluyendo ClpL, como ClpL purificado expresado heterológicamente, previenen parcialmente la termodenaturación de luciferasas. Los hallazgos sugieren que la proteína ClpL de U-21, que exhibe propiedades de desagregasa contra proteínas agregadas, puede representar un componente clave que contribuye a los atributos farmacobiológicos de esta cepa.