Las lectinas de tipo C son conocidas por su actividad de aglutinación y desempeñan roles cruciales en la regulación del sistema de activación de la profenoloxidasa (proPO), mejorando la fagocitosis y la encapsulación, sintetizando péptidos antimicrobianos y mediando respuestas inmunitarias antivirales. Este trabajo clonó una lectina de tipo C, ladderlectin, de . que comprendía un marco de lectura abierto (ORF) de 531 pb que codificaba 176 aminoácidos. Se predijo que la proteína LvLL incluía un péptido señal y un dominio CLECT. Se predijo que LvLL presentaba una región transmembrana, lo que sugiere que podría ser una proteína transmembrana. Se expresó predominantemente en el hepatopáncreas del camarón. Después de la infección por WSSV, la expresión en el hepatopáncreas aumentó significativamente en 11.35 veces después de 228 h, lo que indica una regulación general al alza. La reducción de resultó en una disminución significativa de la carga viral de WSSV y un notable aumento en las tasas de supervivencia de los camarones. Además, la reducción de llevó a una regulación a la baja significativa de los genes relacionados con la apoptosis y la caspasa 8, así como a una regulación al alza significativa de y en los camarones infectados por WSSV. Este estudio mostró que desempeñó un papel vital en la interacción entre . y WSSV.