es un patógeno bien conocido debido a la aparición de resistencia a los medicamentos asociada con él, donde los reguladores transcripcionales juegan un papel clave en la infección, colonización y persistencia. El genoma codifica muchos reguladores transcripcionales, y aquí informamos sobre una caracterización en profundidad de un regulador GntR: MoyR, un posible regulador de monooxigenasa. La modelización por homología proporcionó una estructura confiable para MoyR, mostrando homología con un regulador HutC DasR. El análisis fisicoquímico reveló que MoyR es una proteína citoplasmática con mayor estabilidad térmica y mayor pI. Se determinaron cuatro bolsillos de unión altamente probables en MoyR y la capacidad de unión fue mayor en el sitio de unión ortostérico que consiste en tres residuos críticos conservados: TYR179, ARG223 y GLU234. Se identificaron dos residuos de leucina altamente conservados en la región de unión del efector de MoyR y otros homólogos de HutC, lo que sugiere que estos dos residuos pueden ser cruciales para la estabilidad estructural y la oligomerización. La búsqueda virtual de compuestos farmacéuticos resultó en cuatro compuestos similares a fármacos con mayor afinidad por MoyR con posibles efectos inhibitorios para MoyR. Nuestros hallazgos apoyan que esta proteína reguladora puede ser valiosa como un objetivo terapéutico que puede ser utilizada para desarrollar compuestos farmacéuticos.