Las especies hipertermofílicas son candidatas para la fermentación de etanol celulósico. Se ha revelado que una deshidrogenasa bifuncional de hierro-acetaldehído/etanol (Fe-AAdh) cataliza la reducción de acetil-CoA (Ac-CoA) para formar etanol a través de un intermediario de acetaldehído. En este organismo, hay tres deshidrogenasas adicionales de alcohol, Zn-Adh, Fe-Adh1 y Fe-Adh2, codificadas por los genes CTN_0257, CTN_1655 y CTN_1756, respectivamente. Este artículo informa sobre las propiedades y funciones de estas enzimas en la vía de fermentación de Ac-CoA a etanol. Se determinó que Zn-Adh solo exhibió actividad al oxidar etanol a acetaldehído, y no se detectó actividad para la reacción de acetaldehído a etanol. Fe-Adh1 tuvo actividades específicas de aproximadamente 0.7 y 0.4 U/mg para las reacciones directa e inversa entre acetaldehído y etanol a un pH de 8.5 y T de 95 grados C. Catalizando la reducción de acetaldehído para producir etanol, Fe-Adh2 exhibió la mayor actividad de aproximadamente 3 U/mg a un pH de 7.0 y T de 85 grados C, que estaban cerca de las condiciones óptimas de crecimiento. Estos resultados indican que Fe-Adh2 y Zn-Adh son las principales enzimas que catalizan la formación y consumo de etanol en la bacteria hipertermofílica, respectivamente.