Esta revisión se centra en proteínas y péptidos con actividad antimicrobiana porque estos biopolímeros pueden ser útiles en la lucha contra enfermedades infecciosas y para superar el problema crítico de la resistencia microbiana a los antibióticos. De hecho, las serpientes muestran la mayor diversificación entre los reptiles, sobreviviendo en varios entornos; su inmunidad innata es similar a la de los mamíferos y la respuesta de su plasma a bacterias y hongos ha sido explorada principalmente en estudios ecológicos. Los venenos de serpiente son una rica fuente de componentes que tienen una variedad de funciones biológicas. Entre ellos se encuentran proteínas como lectinas, metaloproteinasas, serina proteinasas, L-aminoácido oxidasas, fosfolipasas tipo A, proteínas secretoras ricas en cisteína, así como muchos oligopeptidos, como waprinas, cardiotoxinas, catelicidinas y beta-defensinas. In vitro, se ha demostrado que estas biomoléculas son activas contra bacterias, hongos, parásitos y virus que son patógenos para los humanos. No solo las catelicidinas, sino todas las demás proteínas y oligopeptidos del veneno de serpiente han sido proteolizadas para proporcionar péptidos antimicrobianos cortos, o para ser utilizados como plantillas para desarrollar una variedad de secuencias cortas no naturales basadas en sus estructuras. Además de organizar y discutir una cantidad expresiva de información, esta revisión también describe nuevas secuencias de beta-defensinas que pueden conducir a nuevos agentes antimicrobianos basados en péptidos, utilizando un enfoque multidisciplinario que incluye la filogenia de secuencias.