Como una plaga de cuarentena de coníferas, ha causado amplios daños en todo el mundo. Se espera que el mecanismo molecular de unión proteína-ligando pueda ser elucidado para llevar a cabo el control de la plaga. A través de estudios de la unión hidrofóbica y dinámica del ligando SnocOBP12 y la identificación de residuos de aminoácidos responsables, obtuvimos algunos resultados prometedores. SnocOBP12 mostró una afinidad general y excelente por los volátiles de las plantas huéspedes, y puede ser una proteína clave para encontrar plantas huéspedes. Entre las muchas moléculas de olor que se unen a SnocOBP12, (-)-alfa-cedreno y (E)-beta-farneseno de las plantas huéspedes y (-)-globuol de los hongos simbióticos destacaron y formaron complejos altamente estables con SnocOBP12. Mediante el método de área de superficie Poisson-Boltzmann de mecánica molecular (MM-PBSA), la energía de unión libre calculada de los tres complejos fue de -30.572 +/- 0.101 kcal/mol, -28.349 +/- 0.119 kcal/mol y -25.244 +/- 0.152 kcal/mol, respectivamente. Se encontró que la energía de van der Waals contribuyó a la estabilidad de los complejos. También se encontraron algunos residuos de aminoácidos clave: LEU74 y TYR109 eran muy importantes para que SnocOBP12 se una de manera estable a (-)-alfa-cedreno, mientras que para (E)-beta-farneseno, ILE6, MET10 y LEU74 eran muy importantes para el sistema de unión estable. Descubrimos tres posibles ligandos y analizamos el patrón de interacción de la proteína con ellos, este documento proporciona una base molecular favorable para optimizar la formulación del atrayente. La investigación de las características de unión en el sistema olfativo a nivel molecular es útil para comprender el comportamiento y desarrollar nuevos métodos para un control de plagas más efectivo y respetuoso con el medio ambiente.