La paratuberculosis es una enfermedad causada por subsp. (MAP). Es de gran interés comprender mejor las proteínas involucradas en la patogenicidad de este organismo para poder identificar posibles objetivos terapéuticos y diseñar nuevas vacunas. Se investigó la proteína de interés MAP3773c, y se lograron modelado molecular in silico, acoplamiento, clonación, expresión, purificación y caracterización parcial de la proteína recombinante. En el estudio in silico, se demostró que MAP3773c de MAP tiene un 34% de similitud en la secuencia con FurB de MTB, que es una proteína reguladora de la captación de zinc (Zur). Los datos de acoplamiento mostraron que MAP3773c exhibe dos sitios de unión de metales. La presencia de Zn estructural en la proteína purificada fue confirmada por tinción PAR en SDS-PAGE. La purificación mostró una banda que correspondía a un monómero, lo cual fue confirmado por cromatografía líquida-espectrometría de masas (LC-MS). La presencia de un monómero fue verificada al analizar la estructura de la proteína nativa a través de BN-SDS-PAGE (Electroforesis Bidimensional Nativa (BN)) y transferencia Western BN. La proteína MAP3773c contiene zinc estructural. En conclusión, nuestros resultados muestran que MAP3773c presenta las características de una proteína tipo Fur con dos sitios de unión de metales, uno de ellos coordinando Zn estructural.