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Descifrando la Variación Genética: Un Análisis Comparativo de las Cepas Parentales y Atenuadas de la Vacuna QXL87 para la Bronquitis Infecciosa

Autores: Wang, Mengmeng; Bo, Zongyi; Zhang, Chengcheng; Guo, Mengjiao; Wu, Yantao; Zhang, Xiaorong

Idioma: Inglés

Editor: MDPI

Año: 2024

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Acceso abierto

Artículo científico
2024

Descifrando la Variación Genética: Un Análisis Comparativo de las Cepas Parentales y Atenuadas de la Vacuna QXL87 para la Bronquitis Infecciosa


Categoría

Ciencias Agrícolas y Biológicas

Subcategoría

Zootecnia

Palabras clave

Cepa de vacuna
Mecanismo molecular
Mutaciones de aminoácidos
Estructura de proteínas
Modificación post-traduccional
Genes de virulencia

Licencia

CC BY-SA – Atribución – Compartir Igual

Consultas: 8

Citaciones: Sin citaciones


Descripción
La cepa de vacuna viva atenuada QXL87 para la bronquitis infecciosa representa la primera vacuna aprobada del tipo QX (linaje GI-19) en China. Esta cepa se derivó de la cepa parental CK/CH/JS/2010/12 a través de un pasaje continuo en embriones de pollo SPF. Para elucidar el mecanismo molecular detrás de su atenuación, se realizó una secuenciación del genoma completo tanto de la cepa parental como de la cepa atenuada. El análisis reveló 145 mutaciones de nucleótidos en la cepa atenuada, lo que llevó a 48 mutaciones de aminoácidos en varias proteínas, incluyendo Nsp2 (26), Nsp3 (14), Nsp4 (1), S (4), 3a (1), E (1) y N (1). Además, una mutación de desplazamiento de marco causada por una inserción de una sola base en el ORFX resultó en una extensión de seis aminoácidos. La comparación posterior de los sitios de modificación post-traduccional, la estructura de las proteínas y los sitios de unión proteína-proteína entre las cepas parental y atenuada identificó tres genes de virulencia potenciales: Nsp2, Nsp3 y S. Las mutaciones de aminoácidos en estas proteínas no solo alteraron su conformación, sino que también afectaron la distribución de los sitios de modificación post-traduccional y los sitios de interacción proteína-proteína. Además, se identificaron tres sitios de mutación funcional potenciales -P106S, A352T y L472F-, todos ubicados en la proteína Nsp2, a través de PROVEAN, PolyPhen e I-Mutant. En general, nuestros hallazgos sugieren que las proteínas Nsp2, Nsp3 y S pueden desempeñar un papel en la modulación de la patogenicidad del IBV, con un enfoque particular en la importancia de la proteína Nsp2. Este estudio contribuye a nuestra comprensión de los mecanismos moleculares subyacentes a la atenuación del IBV y tiene el potencial de desarrollar vacunas vivas atenuadas de IBV más seguras utilizando enfoques de genética inversa.

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