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Amiloides: La Historia de la Toxicidad y la Funcionalidad

Autores: Yakupova, Elmira I.; Bobyleva, Liya G.; Shumeyko, Sergey A.; Vikhlyantsev, Ivan M.; Bobylev, Alexander G.

Idioma: Inglés

Editor: MDPI

Año: 2021

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Acceso abierto

Artículo científico
2021

Amiloides: La Historia de la Toxicidad y la Funcionalidad


Categoría

Ciencias Naturales y Subdisciplinas

Subcategoría

Biología

Palabras clave

Proteínas
Estructura molecular
Mal plegamiento
Agregación
Agregados de amiloide
Amiloidosis

Licencia

CC BY-SA – Atribución – Compartir Igual

Consultas: 17

Citaciones: Sin citaciones


Descripción
Las proteínas pueden realizar su función específica debido a su estructura molecular. El desdoblamiento parcial o completo de la cadena polipeptídica puede llevar a la mala plegación y agregación de proteínas, lo que resulta en la formación de diferentes estructuras como los agregados de amiloide. Los amiloides son agregados de proteínas rígidos con una estructura de cruz-beta, resistentes a la mayoría de los disolventes y proteasas. Debido a su resistencia a la proteólisis, los agregados de amiloide formados en el organismo se acumulan en los tejidos, promoviendo el desarrollo de diversas enfermedades llamadas amiloidosis, como la enfermedad de Alzheimer (EA). Según la hipótesis principal, se considera que la causa de la EA es la formación y acumulación de placas de amiloide de Abeta. Por eso, el amiloide Abeta es el representante de amiloides más estudiado. Por lo tanto, en esta revisión, se presta especial atención a la historia de la toxicidad del amiloide Abeta. Señalamos los principales problemas con la terapia anti-amiloide y escribimos sobre nuevas perspectivas sobre los amiloides que pueden desempeñar roles positivos en los diferentes organismos, incluidos los humanos.

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