Cómo AlphaFold2 Predice Regiones de Plegado Condicionalmente Anotadas en una Base de Datos de Proteínas Intrínsecamente Desordenadas, IDEAL
Autores: Anbo, Hiroto; Sakuma, Koya; Fukuchi, Satoshi; Ota, Motonori
Idioma: Inglés
Editor: MDPI
Año: 2023
Acceso abierto
Artículo científico
2023
Cómo AlphaFold2 Predice Regiones de Plegado Condicionalmente Anotadas en una Base de Datos de Proteínas Intrínsecamente Desordenadas, IDEAL
Categoría
Ciencias Naturales y Subdisciplinas
Subcategoría
Biología
Palabras clave
Programa de predicción de la estructura de proteínas
Modelos precisos
Regiones intrínsecamente desordenadas
Transición de desorden a orden
Segmentos proteicos
Características estructurales y secuenciales
Licencia
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Citaciones: Sin citaciones
AlphaFold2 (AF2) es un programa de predicción de estructuras de proteínas que proporciona modelos precisos. Además de predecir dominios estructurales, AF2 asigna regiones intrínsecamente desordenadas (IDRs) al identificar regiones con baja fiabilidad de predicción (pLDDT). Algunas regiones en IDRs experimentan una transición de desorden a orden al unirse al socio de interacción. Aquí evaluamos las estructuras de modelo de AF2 basadas en las anotaciones en IDEAL, en las que se han recopilado segmentos con transición de desorden a orden como Segmentos Proteicos (ProSs). Seleccionamos ProSs de manera no redundante de IDEAL y los clasificamos según la desviación cuadrática media respecto a la región correspondiente de los modelos de AF2. El análisis estadístico identificó 11 características estructurales y secuenciales que podrían contribuir a la predicción de las estructuras de ProS. Estas características se categorizaron en dos grupos: uno que contenía pLDDT y el otro que contenía el radio de giro normalizado. Las estructuras típicas de ProS en el primer grupo comprenden una larga hélice alfa o la totalidad o parte del dominio estructural, y las del segundo grupo comprenden una corta hélice alfa con bucles terminales.
Descripción
AlphaFold2 (AF2) es un programa de predicción de estructuras de proteínas que proporciona modelos precisos. Además de predecir dominios estructurales, AF2 asigna regiones intrínsecamente desordenadas (IDRs) al identificar regiones con baja fiabilidad de predicción (pLDDT). Algunas regiones en IDRs experimentan una transición de desorden a orden al unirse al socio de interacción. Aquí evaluamos las estructuras de modelo de AF2 basadas en las anotaciones en IDEAL, en las que se han recopilado segmentos con transición de desorden a orden como Segmentos Proteicos (ProSs). Seleccionamos ProSs de manera no redundante de IDEAL y los clasificamos según la desviación cuadrática media respecto a la región correspondiente de los modelos de AF2. El análisis estadístico identificó 11 características estructurales y secuenciales que podrían contribuir a la predicción de las estructuras de ProS. Estas características se categorizaron en dos grupos: uno que contenía pLDDT y el otro que contenía el radio de giro normalizado. Las estructuras típicas de ProS en el primer grupo comprenden una larga hélice alfa o la totalidad o parte del dominio estructural, y las del segundo grupo comprenden una corta hélice alfa con bucles terminales.