Actividad potencial anti-colinesterasa de compuestos bioactivos extraídos de L.f. y DC
Autores: Alhawarri, Maram B.; Dianita, Roza; Rawa, Mira Syahfriena Amir; Nogawa, Toshihiko; Wahab, Habibah A.
Idioma: Inglés
Editor: MDPI
Año: 2023
Acceso abierto
Artículo científico
2023
Actividad potencial anti-colinesterasa de compuestos bioactivos extraídos de L.f. y DC
Categoría
Ciencias Agrícolas y Biológicas
Subcategoría
Botánica
Palabras clave
Inhibidores de la acetilcolinesterasa
Enfermedad de Alzheimer
Fitoconstituyentes
Actividad inhibitoria
Acoplamiento molecular
Licencia
CC BY-SA – Atribución – Compartir Igual
Consultas: 8
Citaciones: Sin citaciones
Los inhibidores de la acetilcolinesterasa (AChE) siguen siendo el principal fármaco terapéutico que puede aliviar los síntomas de la enfermedad de Alzheimer (EA). Se ha demostrado que varias especies ejercen una actividad anti-AChE significativa, lo que puede ser un remedio alternativo para la EA, y son plantas potenciales con actividad anti-AChE, pero su investigación fitoquímica aún debe ser realizada. Los objetivos de este estudio fueron identificar los fitoconstituyentes de y evaluar su actividad inhibitoria contra AChE y butirilcolinesterasa (BChE). Se aislaron por primera vez dos compuestos de: araquidil araquidato y luteolina. Se identificaron cinco compuestos de: beta-sitosterol, estigmasterol, ácido cinámico, ácido 4-hidroxicinámico y hidroximetilfurfural. El compuesto mostró una inhibición significativa hacia AChE (IC: 20.47 +/- 1.10 uM) y BChE (IC: 46.15 +/- 2.20 uM), seguido de (IC 40.5 +/- 1.28 y 373.1 +/- 16.4 uM) y (IC: 43.4 +/- 0.61 y 409.17 +/- 14.80 uM) contra AChE y BChE, respectivamente. Los otros compuestos exhibieron una actividad inhibitoria de AChE de pobre a ligeramente moderada. El acoplamiento molecular reveló que mostró una buena afinidad de unión hacia AChE (ID PDB: 1W6R) y BChE (ID PDB: 4BDS). Formó un enlace de hidrógeno con TYR121 en el sitio aniónico periférico (PAS, 2.04 Å), junto con interacciones hidrofóbicas con el sitio aniónico y PAS (TRP84 y TYR121, respectivamente). Además, formó tres enlaces de hidrógeno con los residuos del sitio de unión: un enlace con la tríada catalítica, HIS438 a una distancia de 2.05 Å, y los otros dos enlaces de hidrógeno con GLY115 y GLU197 a distancias de 2.74 Å y 2.19 Å, respectivamente. La evidencia de las interacciones moleculares de puede justificar la relevancia de como un inhibidor de colinesterasa, teniendo una actividad más prometedora que.
Descripción
Los inhibidores de la acetilcolinesterasa (AChE) siguen siendo el principal fármaco terapéutico que puede aliviar los síntomas de la enfermedad de Alzheimer (EA). Se ha demostrado que varias especies ejercen una actividad anti-AChE significativa, lo que puede ser un remedio alternativo para la EA, y son plantas potenciales con actividad anti-AChE, pero su investigación fitoquímica aún debe ser realizada. Los objetivos de este estudio fueron identificar los fitoconstituyentes de y evaluar su actividad inhibitoria contra AChE y butirilcolinesterasa (BChE). Se aislaron por primera vez dos compuestos de: araquidil araquidato y luteolina. Se identificaron cinco compuestos de: beta-sitosterol, estigmasterol, ácido cinámico, ácido 4-hidroxicinámico y hidroximetilfurfural. El compuesto mostró una inhibición significativa hacia AChE (IC: 20.47 +/- 1.10 uM) y BChE (IC: 46.15 +/- 2.20 uM), seguido de (IC 40.5 +/- 1.28 y 373.1 +/- 16.4 uM) y (IC: 43.4 +/- 0.61 y 409.17 +/- 14.80 uM) contra AChE y BChE, respectivamente. Los otros compuestos exhibieron una actividad inhibitoria de AChE de pobre a ligeramente moderada. El acoplamiento molecular reveló que mostró una buena afinidad de unión hacia AChE (ID PDB: 1W6R) y BChE (ID PDB: 4BDS). Formó un enlace de hidrógeno con TYR121 en el sitio aniónico periférico (PAS, 2.04 Å), junto con interacciones hidrofóbicas con el sitio aniónico y PAS (TRP84 y TYR121, respectivamente). Además, formó tres enlaces de hidrógeno con los residuos del sitio de unión: un enlace con la tríada catalítica, HIS438 a una distancia de 2.05 Å, y los otros dos enlaces de hidrógeno con GLY115 y GLU197 a distancias de 2.74 Å y 2.19 Å, respectivamente. La evidencia de las interacciones moleculares de puede justificar la relevancia de como un inhibidor de colinesterasa, teniendo una actividad más prometedora que.