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Actividad potencial anti-colinesterasa de compuestos bioactivos extraídos de L.f. y DC

Autores: Alhawarri, Maram B.; Dianita, Roza; Rawa, Mira Syahfriena Amir; Nogawa, Toshihiko; Wahab, Habibah A.

Idioma: Inglés

Editor: MDPI

Año: 2023

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Acceso abierto

Artículo científico
2023

Actividad potencial anti-colinesterasa de compuestos bioactivos extraídos de L.f. y DC


Categoría

Ciencias Agrícolas y Biológicas

Subcategoría

Botánica

Palabras clave

Inhibidores de la acetilcolinesterasa
Enfermedad de Alzheimer
Fitoconstituyentes
Actividad inhibitoria
Acoplamiento molecular

Licencia

CC BY-SA – Atribución – Compartir Igual

Consultas: 8

Citaciones: Sin citaciones


Descripción
Los inhibidores de la acetilcolinesterasa (AChE) siguen siendo el principal fármaco terapéutico que puede aliviar los síntomas de la enfermedad de Alzheimer (EA). Se ha demostrado que varias especies ejercen una actividad anti-AChE significativa, lo que puede ser un remedio alternativo para la EA, y son plantas potenciales con actividad anti-AChE, pero su investigación fitoquímica aún debe ser realizada. Los objetivos de este estudio fueron identificar los fitoconstituyentes de y evaluar su actividad inhibitoria contra AChE y butirilcolinesterasa (BChE). Se aislaron por primera vez dos compuestos de: araquidil araquidato y luteolina. Se identificaron cinco compuestos de: beta-sitosterol, estigmasterol, ácido cinámico, ácido 4-hidroxicinámico y hidroximetilfurfural. El compuesto mostró una inhibición significativa hacia AChE (IC: 20.47 +/- 1.10 uM) y BChE (IC: 46.15 +/- 2.20 uM), seguido de (IC 40.5 +/- 1.28 y 373.1 +/- 16.4 uM) y (IC: 43.4 +/- 0.61 y 409.17 +/- 14.80 uM) contra AChE y BChE, respectivamente. Los otros compuestos exhibieron una actividad inhibitoria de AChE de pobre a ligeramente moderada. El acoplamiento molecular reveló que mostró una buena afinidad de unión hacia AChE (ID PDB: 1W6R) y BChE (ID PDB: 4BDS). Formó un enlace de hidrógeno con TYR121 en el sitio aniónico periférico (PAS, 2.04 Å), junto con interacciones hidrofóbicas con el sitio aniónico y PAS (TRP84 y TYR121, respectivamente). Además, formó tres enlaces de hidrógeno con los residuos del sitio de unión: un enlace con la tríada catalítica, HIS438 a una distancia de 2.05 Å, y los otros dos enlaces de hidrógeno con GLY115 y GLU197 a distancias de 2.74 Å y 2.19 Å, respectivamente. La evidencia de las interacciones moleculares de puede justificar la relevancia de como un inhibidor de colinesterasa, teniendo una actividad más prometedora que.

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